X Код для використання на сайті:
Ширина px

Скопіюйте цей код і вставте його на свій сайт

X Для завантаження презентації, скористайтесь соціальною кнопкою для рекомендації сервісу SvitPPT Завантажити собі цю презентацію

Презентація на тему:
"Туберкульоз. Сучасні методи діагностики та лікування"

Завантажити презентацію

"Туберкульоз. Сучасні методи діагностики та лікування"

Завантажити презентацію

Презентація по слайдам:

Слайд 1

Біохімія крові. Гемоглобін, будова та функції. Дихальна функція крові, регуляція кислотно-лужної рівноваги крові. Білки плазми крові.

Слайд 2

Слайд 3

Функції крові Дихальна функція — гемоглобін, який входить до складу еритроцитів, разом із плазмою крові здійснюють транспорт газів. Поживна (трофічна) функція — плазма крові забезпечує міжорганне перенесення поживних речовин до клітин, де вони використовуються в катаболічних та анаболічних процесах. Видільна (екскреторна) функція — за допомогою плазми крові забезпечується транспортування до органів виділення кінцевих метаболітів обміну речовин та продуктів біотрансформації чужорідних органічних сполук. Захисна функція — різні типи лейкоцитів та плазма крові за допомогою складної системи ферментів та специфічних білків забезпечують широкий спектр захисних реакцій. Регуляторна функція — здійснюється за допомогою гормонів а також у підтриманні кислотно-лужного і водно-сольового балансу, осмотичного тиску міжклітинної рідини та участі в регуляції температури тіла. Терморегуляційна функція - крові приймає участь в регуляції всіх видів обміну речовин і температурного гомеостазу, виступає джерелом всіх рідин, секретів і екскретів організму.

Слайд 4

Фізико-хімічні властивості крові В нормі відносна густина цільної крові 1,050-1,064, плазми - 1,024-1,030, клітин 1,080-1,097. Кров має значну в'язкість за рахунок високого вмісту білків і еритроцитів. В'язкість крові у 4-5 разів вища, ніж в'язкість води. Важливим фізико-хімічним показником крові є осмотичний тиск плазми крові. Він визначається концентрацією всіх частинок, які знаходяться в одиниці об'єму. При температурі тіла 37°С осмотичний тиск плазми крові - 7,6 атмосфери або 5 776 мм рт ст Та частина осмотичного тиску, яка залежить від білків плазми крові називається онкотичним. Він становить близько 0,02 атм або 15,2 мм рт ст.

Слайд 5

Гемоглобін: Основна функція гемоглобіну полягає в зв’язуванні кисню і перенесенні його від легень до тканин. У кожному еритроциті міститься біля 400 млн. молекул гемоглобіну, кожна з яких може зв’язати 4 молекули О2. Концентрація гемоглобіну за умов норми: чоловіки 135 – 175 г/л; жінки 120 – 168 г/л

Слайд 6

Гемоглобін – складний білок, у якості білкового компоненту містить глобін, а небілкового – гем. Видові відмінності гемоглобіну зумовлені глобіном, тоді як гем однаковий у всіх видів. HbA1 складається з 2 -ланцюгів та 2 -ланцюгів. 4 ланцюга Hb, утворюють 2 ідентичні субодиниці ( 1 1 and 2 2) зв'язані між собою нековалентними зв'язками. Кожен поліпептидний ланцюг у складі субодиниці містить гем-звязуючу частину. Гемоглобін

Слайд 7

Гем в основі структури містить протопорфірин IX, що є похідним тетрапірольної сполуки порфіну. Останній побудований із чотирьох пірольних кілець, звязаних між собою метиновими містками (-СН-). Під час формуванні протопорфірину в структурі порфіну відбувається заміщення чотирьох атомів водню в положеннях (1,3,5,8) на метильні групи, двох атомів водню (в положеннях 2,4) – на вінільні групи (-СН=СН2), і двох атомів водню (в положеннях 6,7) – на залишки пропіонової кислоти (-СН2-СН2-СООН). Будова гему

Слайд 8

Гем – хелатний комплекс протопорфірину з атомом заліза, що координаційно (2-ми зв'язками) та ковалентно (2-ма зв'язками) зв'язаний із чотирма атомами нітрогену пірольних кілець. Будова гему

Слайд 9

Які сполуки також містять гем? Гемопротеїни Гемоглобін (Hb) Міоглобін (Mb) Цитохроми Каталаза (розщеплення 2 H2O2 до 2 H2O та O2) Пероксидази

Слайд 10

Міоглобін (Mb) Глобулярний білок, що містить єдиний поліпептидний ланцюг з 153 AК, 16 700 Да, містить 1 гем транспортує O2 у скелетних та серцевому м'язах, локалізується в цитозолі клітин, маркер ушкодження міокарду

Слайд 11

Гени, що кодують глобінові ланцюги гемоглобіну 8 Ланцюгів глобіну кодуються генами, що утворюють кластери: b- кластер (b, g, d та e глобінові гени) локалізуються на хромосомі 11 a- кластер (a та z глобінові гени) локалізуються на хромосомі 16

Слайд 12

Синтез глобіну починається з 3-го тижня вагітності Ембріональний Гемоглобін Gower I ( z2e2) Гемоглобін Portland ( z2g2) Гемоглобін Gower II (a2e2) Фетальний : HbF (a2g2), HbA (a2b2) Дорослий : HbA, HbA2 ( a2d2), HbF. Синтез глобіну

Слайд 13

Синтез гемоглобіну

Слайд 14

Типи гемоглобіну дорослої людини Фетальний гемоглобін відрізняється своїми фізико-хімічними властивостями – електрофорктичною рухливісь, стійкістю до лужної денатурації Тип Будова Коментарі HbA (96%) 2 2 HbA2 (2,5 %) 2 2 HbF (1,5% в дорослих, у плодів – головна форма гемоглобіну впродовж 2го та 3rо триместру вагітності) 2 2 His143 ( ) Ser ( )

Слайд 15

Гемоглобін A1 HbA1 складається з 2-ох a субодиниць (по 141 амінокислотному залишку) та 2-ох b субодиниць (146 амінокислотних залишка), які утворюють 2 димери a1b1 та a2b2 Вся білкова частина гемоглобіну складається з 574 амінокислот.

Слайд 16

Похідні гемоглобіну Оксигемоглобін (oxyHb) = Hb з O2 Дезокси (deoxyHb) = Hb без O2 Карбоксигемоглобін (HbCO) – CO звязується з Fe2+ гему у випадку отруєння CO або паління. Карбгемоглобін (HbCO2) - CO2 нековалентно звязується з глобіновим ланцюгом Hb. Метгемоглобін (metHb) містить Fe3+ замість of Fe2+ Глікозильований гемоглобін (HbA1c) за умов норми не перевищує (› 7%).

Слайд 17

Залізо через координаційний зв’язок зв'язується з імідазольним залишком гістидину (проксимальним-93). Іншим координаційним залишком атом заліза зв'язується з киснем (в складі deoxyHb він залишається вільним). Кисень, крім заліза, зв'язується ще слабим звязком із залишком другого гістидину (дистального - 64) молекули глобіну. Дистальний гістидин Проксимальний гістидин Оксигемоглобін

Слайд 18

Карбоксигемоглобін Карбоксигемоглобін — утворюється при отруєнні монооксидом вуглецю. Оскільки спорідненість СО до гемоглобіну значно (приблизно в 250 разів) вища, ніж у кисню, то навіть при невеликих концентраціях його в крові він швидко сполучається з гемоглобіном. КарбоксиHb - CO у повітрі у крові ефект слідові к-ті 5% HbCO impaired vision 0.02% 20% HbCO головний біль, (при палінні) нудота 0.1% 40-60% HbCO смерть Токсична дія моноксиду вуглецю виявляється при концентраціях 0,11 мг/л. Щорічно у всьому світі близько половини померлих від отруєння, отруїлися саме СО (чадним газом)

Слайд 19

Карбгемоглобін Карбгемоглобін - гемоглобін зв'язується із СО2. Проте СО2 приєднується не до гему, а до NH2-груп глобіну: НbNH2+СО2→НbNНСОО-+H+ Причому, дезоксигемоглобін зв'язує швидше СО2, ніж оксигемоглобін. Утворення карбгемоглобіну використовується для перенесення СО2 із тканин до легень. Цим шляхом виводиться 10-15% СО2 з організму.

Слайд 20

Hb (Fe++) Окисники НАДФ+ Відновники НAДФH MetHb (Fe+++) Метгемоглобін Метгемоглобін (МеtHb) містить іон Fе3+. У молекулі МеtHb кисень замінений групою ОН, тому він не може служити носієм кисню. В еритроцитах існує спеціальна ферментна система: НАДФ•Н2-залежна метгемоглобінредуктаза (діафораза), яка каталізує відновлення метгемоглобіну в гемоглобін.