X Код для використання на сайті:
Ширина px

Скопіюйте цей код і вставте його на свій сайт

X Для завантаження презентації, скористайтесь соціальною кнопкою для рекомендації сервісу SvitPPT Завантажити собі цю презентацію

Презентація на тему:
Біохімія крові ч І Клітини крові

Завантажити презентацію

Біохімія крові ч І Клітини крові

Завантажити презентацію

Презентація по слайдам:

Слайд 1

Біохімія крові. ч.І. Загальні властивості й функції крові. Біохімія клітин крові. Гемоглобін. Біохімія плазми крові.

Слайд 2

Функції крові Основна - поєднання біохімічних процесів різних частин тіла в цілісну систему та підтримка постійності складу цієї системи Інші функції: - транспорт газів - транспорт поживних речовин до всіх клітин організму та виведення до нирок кінцевих продуктів обміну - регуляторна (утворення у крові місцевих гормонів - гормоноїдів, які переносяться до клітин-мішеней, а також транспорт гормонів, що секретуються ін. ендокринними залозами, та ін. біорегуляторів до місця їх дії - терморегуляція - осмотична - підтримка осмотичного тиску в судинах - захисна - зумовлена наявністю у крові антитіл та фагоцитарною функцією лейкоцитів - детоксикаційна - знешкодження токсинів шляхом їх активного розщеплення ферментами крові

Слайд 3

Основні характеристики крові Об єм - 7% від маси тіла, тобто для людини масою 70 кг - біля 5 л (основна кількість - у кровообігу, менша - в депо) Плазма крові - 55% цього об єму; Форменні елементи - 45% (рис.1) Сироватка крові - це прозора рідина, що утворюється після зсідання крові (дефібринована плазма) Висока в язкість крові зумовлена великим вмістом білків та еритроцитів Осмотичний тиск крові зумовлений сумою всіх розчинних у ній речовин (напр., NaCl); онкотичний тиск - це доля осмотичного тиску, створена білками (переважно альбуміном)

Слайд 4

Клітини крові. Лейкоцити (білі кров яні тільця) Норма - 4 000 - 9 000 кл/1 мкл крові Основна функція - захист організму від мікроорганізмів, вірусів, сторонніх речовин

Слайд 5

Типи лейкоцитів

Слайд 6

Функції лейкоцитів Нейтрофіли - забезпечують головний захист організму від мікроорганізмів і вірусів; вміст цих клітин зростає при запальних захворюваннях різної етіології, при злоякісних пухлинах, вагітності; зменшується - при грипі, хв. Боткіна, вітряній оспі, поліомієліті, тяжкому сепсисі, апластичних і В12-дефіцитних анеміях, прийомі деяких ліків (цитостатики, амідо- і реопірин, антибіотики, сульфаніламіди) Базофіли - беруть участь в алергічних реакціях, зсіданні крові, внутрішньосудинному ліполізі. мають апарат синтезу білка і синтезують медіатори алергічних реакцій - гістамін і серотонін, які при алергії викликають місцеве запалення. Базофілія спостерігається за хронічного мієлолейкозу, тіреотоксикозу Еозинофіли - функція подібна до нейтрофілів; також відіграють роль у розвитку алергійних станів, за яких їх вміст зростає. Еозинофілію, крім того, спричиняють деякі ліки (див. вище), злоякісні новоутворення, системні хвороби, гельмінтози. Еозинопенія - за апластичних і В12-дефіцитних анемій, в гострому періоді інфекційних захворювань Моноцити - за функціями є макрофагами; тканинні макрофаги (м. печінки - купферівськи клітини, альвеолярні макрофаги легенів) також походять від моноцитів крові. Основні функції - ендо- і фагоцитоз. Моноцитоз характерний для низки інфекційних захворювань (краснуха, скаротина, паротит), тяжкого сепсису, туберкульозу, інфекційного мононуклеозу тощо Лімфоцити - утворюються у лімфоїдній тканині або в тимусі. Роль - формування гуморального і клітинного імунітету, синтез білків імуноглобулінів. Лімфоцитоз - хронічна променева хв.. бронх. астма, голодування, як “+” ознака - при лікуванні туберкульозу. Лімфопенія - ВІЛ/СНІД, лімфогранульоматоз, туберкульоз, мієлолейкоз

Слайд 7

Клітини крові. Тромбоцити. Утворюються у кістковому мозку. Живуть 5-7 днів, не містять ядра. Здатні до синтезу білків скоротливої системи (актин, міозин, тропонін, тропоміозин), синтезують простогландини і тромбоксани, які сприяють агрегації тромбоцитів і звуженню судин. Нормальна к-ть - 200-400 тис/1 мкл Основна їх роль - у процесі гемостазу (здатні підтримувати нормальну структуру і функції стінок мікросудин, здатні утворювати у пошкоджених судинах первинну тромбоцитарну пробку, беруть участь у зсіданні крові, впливають на фібриноліз) Діагностичне значення має дослідження адгезивно-агрегаційної функції тромбоцитів (ААФТ) з визначенням індексу ретенції (адгезивності) тромбоцитів, який у нормі = 20 - 55%. Його зменшення до 0 спостерігається при вроджених тромбоцитопатіях, спадковому дефекті тромбоцитів, хв. Віллєбранда, при змінах у плазмі, за яких пригнічується функція тромбоцитів, при тромбоцитопеніях, при вторинних тромбоцитопатіях за мієломи, уремії, цирозу печінки, при прийомі аспірину. Зростання індексу відповідає тромбозам. Другий показник - час утворення крупних агрегатів тромбоцитів (норма - 10-60 с) - відображує стан агрегації тромбоцитів. Його зниження спостерігають у випадках, описаних вище для індексу ретенції. Посилення - за інфаркту міокарду.

Слайд 8

Клітини крові. Еритроцити (червоні кров яні клітини) Норма - 3,7-5,1 млн/1 мкл (ж) і 4-5,5 млн/1 мкл (ч). Утворюються в червоному кістковому мозку із стовбурових клітин. В процесі еритропоезу клітини-попередники зменшуються у розмірах, їх ядра руйнуються і виштовхуються із клітин, активно синтезується гемоглобін. У зрілих клітинах рибосоми і мітохондрії зникають, а енергію для функціонування еритроцити беруть із анаеробних процесів. Швидкість еритропоезу регулюється гормоноїдами еритропоетинами, які виробляються у нирках, в печінці й селезінці і стимулюють клітинну диференціацію й проліферацію. Тривалість життя еритроцитів - 110-120 днів. Клітина має форму подвійновогнутого диску з потовщенням по краях. Розміри клітин різні й залежать від статі, віку, кліматичних умов проживання. Основна функція - транспорт СО2 і О2, що забезпечує постачання тканинам кисню і виведення із них вуглекислоти. При зниженні вмісту кисню у повітрі кількість еритроцитів компенсаторно зростає. Зниження вмісту еритроцитів є однією з ознак анемії. Еритроцитоз може бути спричинений гіпоксією (захв. легенів, вроджені вади серця, аномальні гемоглобіни), зростанням продукції еритропоетину (гідронефроз, полікістоз нирок, стеноз ниркової артерії, рак яєчників. ін.), надлишком адренокортикотропіну чи андрогенів (синдром Кушінга, гіперальдостеронізм) - це т. зв. абсолютні еритроцитози. Відносні еритроцитози пов язані зі зневодненням (вживання діуретиків, діарея, тощо), стресом. Для діагностики важливе значення мають морфологічні ознаки еритроцитів: анізоцитоз - поява еритроцитів різного розміру, пойкілоцитоз - різної форми, анізохромія - різного забарвлення є ознаками різних форм анемії.

Слайд 9

Еритроцитарні ферменти антиоксидантного захисту Ферменти, що характеризують антиоксидантну систему захисту і містяться у еритроцитах: - еритроцитарна супероксиддисмутаза (СОД, каталізує реакцію: 2О2-+ 2Н+ Н2О2 +О2 , зв язуючи таким чином супероксидний радикал; у відсутності СОД супероксидний радикал спонтанно розлагається із утворенням ще більш агресивного вільного радикалу - синглетного кисню, який ушкоджує білки, НК, ліпіди тощо). - каталаза (каталізує реакцію розложення перекису водню: 2Н2О2 2Н2О +О2). Для клітин важливе певне співвідношення активностей СОД і каталази, т.я. різке зростання аткивності СОД без відповідних змін у активності каталази спричинить появу надлишку Н2О2 . - глутатіонредуктаза (каталізує реакцію: Г-S-S-Г +НАДФН2 2Г-SН +НАДФ; окислений відновлений глутатіон глутатіон бере т.ч. участь у підтримці пулу відновленого глутатіону, який необхідний для захисту численних білків і ДНК від окисних ушкоджень; також необхідна для збереження цілісності еритроцитів, зберігає сульфгідрільні групи різних ферментів у відновленому стані. - глутатіонпероксидаза - каталізує реакції: 2Г-SН +Н2О2 Г-S-S-Г + 2Н2О та 2Г-SН +ROOH (гідроперекис) Г-S-S-Г + ROH +Н2О, тобто поряд із каталазою бере участь у знешкодженні перекису водню, а також знешкоджує гідроперекиси.

Слайд 10

Гемоглобін - найважливіший компонент еритроцитів Гемоглобін (Hb) належить до хромопротеїнів і виконує функції транспорту СО2 і О2, зв язування токсичних продуктів обміну (ціанідів, СО), підтримки сталості рН як основа гемоглобінової буферної системи. Молекула Hb складається із 4-х с/о, кожна з яких містить гем і поліпептидний ланцюг глобіну. Вся молекула містить 4 геми і 4 ланцюги глобіну. Поліпептидні ланцюги у складі молекул гемоглобіну попарно однакові (тобто 2 - одного виду, 2 - іншого). Гем Hb складається з 4-х пірольних кілець, зв язаних метиновими місточками. В центрі - атом Fe2+, що має 6 координаційних зв язків: 4 - з атомами N пірольних кілець, 5-тий - для зв язку із глобіном, а 6-й - для зв язку з О2 в оксигемоглобіні або з СО у карбоксигемоглобіні

Слайд 11

Типи гемоглобінів Основний Hb дорослої людини - HbА (2альфа-, 2бета-ланцюги). Мінорними Hb (їх біля 10%) є HbА2 (2альфа-,2-дельта) та глікіровані Hb (тобто зв язані з різними вуглеводами, зокрема, з глюкозою) - HbА1b i HbA1c В онтогенезі типи Hb змінюються так: ембріональні фетальні дорослі Така зміна пов язана з особливостями постачання тканин киснем та зі зміною органів кровотворення. Ембріональні Hb (синтезуються з 2 до 14 тижня в/у розвитку) - Говер-1 (4 епсілант-ланцюги), Говер-2 (2альфа-, 2епсілант-), Портланд 1 (2гама-, 2сігма-)

Слайд 12

Типи гемоглобінів (продовження) Фетальний Hb плода ( синтезується з 15 тижня, максимальний рівень синтезу - перед моментом народження) - HbF (2альфа- і 2гама-), має кілька форм через утворення комплексів з глюкозою, фосфатами, ін. В перші дні після народження він замінюється на HbА. Фетальний Hb має підвищену спорідненість до кисню Поява ембріональних гемоглобінів у дітей після народження свідчить про повернення до ембріонального типу кровотворення і характерне для набутих захворювань крові - лейкемій, лімфогранульоматозу, ін. Продукт старіння Hb - його комплекс з глутатіоном, утворення якого характерне для всіх типів Hb (“старий” HbА - це HbА3) Глікіруванню окрім HbА можуть підлягати й інші - як нормальні, так і аномальні. Така реакція змінює структуру і функції Hb, у т.ч. і його спорідненість до кисню, при чому порушується віддача його тканинам, що веде до гіпоксії тканин - такі процеси спостерігаються за цукрового діабету. Визначення глікірованих Hb важливе для діагностики цукрового діабету, контроля його компенсації, прогноза ускладнень, клінічного контролю. Окси Hb, карб Hb, карбокси Hb, мет Hb будуть описані у наступних слайдах

Слайд 13

Аномальні гемоглобіни та гемоглобінові захворювання: гемоглобінопатії Мутантних Hb - біля 600 видів; вони містять одиничну заміну в альфа-чи бета-ланцюзі, рідше - делеції чи вставки амінокислот. Такі стани мають назву гемоглобінопатії. Більшість з цих Hb функціонують нормально. Прикладами мутованих Hb є HbЕ (2альфа-, 2бета-,26 глутамінова кислота лізин), HbС (2альфа-, 2бета-,6 глутамінова кислота лізин), HbS (2альфа-, 2бета-,6 глутамінова кислота валін), HbМ (5 різновидів, одиночні заміни амінокислот в альфа-чи бета-ланцюзі поряд із гемом), гемоглобіни Москва, Волга, Можайськ, Хельсінки, Цюріх та ін.

Слайд 14

HbS як ознака серповидноклітинної анемії Цей аномальний Hb в дезоксиформі стає низькорозчинним, утворює нитки, волокна, пучки волокон, що змінює форму еритроцитів. Такі клітини стають менш стабільними і швидко підлягають лізису, викликаючи анемію. Гомозиготи гинуть у ранньому віці; гетерозиготи, маючи одночасно і HbS, і HbА, мають слабкі ознаки хвороби.

Слайд 15

Аномальні гемоглобіни та гемоглобінові захворювання: таласемії Пов язані зі спадковим порушенням утворення рівних кількостей альфа- і бета-ланцюгів (альфа- і бета-таласемії, відповідно) , або повної відсутності синтезу одного виду ланцюгів. Надлишкові ланцюги утворюють осад, рівень гемоглобіну і термін життя еритроцитів знижується. Це гетерогенні хвороби: існує 4 типи альфа-таласемії, понад 100 мутацій, що спричиняють бета-таласемію, що клінічно проявляється теж у 4 формах (сильна, проміжна, мала, мінімальна) Гомозиготні форми спричиняють смерть у ранньому віці

Слайд 16

Роль Hb у транспорті газів. Транспорт кисню. Молекула Hb із 4-ма гемами звязує 4 молекули кисню Позитивна кооперативна взаємодія між субодиницями: збільшення спорідненості Hb до О2 з приєднанням кожної наступної молекули внаслідок поступових змін третинної структури окремих субодиниць. Міоглобін м язу, що виконує аналогічну функцію, містить 1 гем і 1 поліпептидний ланцюг, тому приєднує лише 1 молекулу О2. Він має значно більшу спорідненість до О2, ніж Hb, і тому може приєднувати кисень, який доставля.ться у м язи гемоглобіном. Залежність між ступенем насичення мономерного міоглобіну киснем і парціальним тиском О2 виражається простою гіперболою, що свідчить про відсутність кооперативного характеру зв язування. Крива насичення киснем Hb має S-подібну форму. При низькому парціальному тиску О2 (до 10 мм рт. ст.) Hb має дуже низьку спорідненість до О2; після зв язування першої молекули крива насичення різко йде угору; при 60 мм рт. ст. рівень насичення Hb киснем досягає 90%; надалі - повільно піднімається до повного насичення